Puteți vedea tipurile, originile și utilizările enzimelor din industrie.

Enzimele sunt proteine ​​sau complexe proteice care catalizează reacțiile chimice din organism. Multe reacții chimice în celulele fără enzime ar fi atât de lente încât nu ar fi posibilă susținerea vieții. Enzimele accelerează reacțiile de peste 1000 de ori.

Numai ribozima - acidul ribonucleic nu este o proteină. În general, ribozimele catalizează doar reacțiile cu acesta.

Structura

Enzimele pot fi molecule mari de proteine ​​formate din câteva sute de aminoacizi sau mai multe proteine ​​care reacționează ca o unitate.

Enzimele constau dintr-o parte activă și o parte de legare care leagă baza în timpul reacției catalizate.

Majoritatea enzimelor au o funcție de reglare sau structurare.

Funcții

Enzimele catalizează reacțiile chimice.

Rolul enzimelor în reacțiile chimice

Enzimele pot lega 2 sau mai multe reacții, astfel încât reacția termodinamic cea mai probabilă poate fi utilizată pentru a rezulta una termodinamic mai puțin probabilă. Unul dintre cele mai frecvente exemple în acest sens sunt enzimele utilizate pentru defosforilarea trifosfatului de adenozină (ATP) pentru a provoca alte reacții fără legătură.

Viteza reacțiilor efectuate de enzime

Enzimele pot crește rata reacțiilor protejând sau permițând o cale de reacție diferită cu o energie de activare mai mică, ceea ce face reacția mai ușoară. Viteza generală a reacției catalizate de enzime depinde de mulți factori.

pentru

Diagrama de reacție catalitică care arată energia de reacție necesară (E) în raport cu timpul (t).

Substanțele (A și B) au nevoie de o cantitate mare de energie (E1) pentru a ajunge la starea intermediară A. B, care reacționează apoi la produsul final (AB). Enzima (E) formează un microambient în care A și B pot reacționa mai ușor la starea intermediară (A. E. B), reducând energia necesară (E2). Ca rezultat, probabilitatea acestei reacții crește și, astfel, crește viteza acesteia.

Specificitate

Enzimele sunt de obicei specifice atât reacției pe care o catalizează, cât și substanțelor care intră în ea. În plus, proprietățile structurale ale enzimelor și reactanților sunt importante în ceea ce privește această specificitate (Fig. 2).


Figura 2: Enzima (E) catalizează reacția dintre substanțele (S1 și S2) pentru a da produsul (P). Enzimele pot efectua până la câteva milioane de reacții catalitice. Pentru a determina viteza maximă de reacție, concentrația substanței P crește până când se atinge o viteză constantă de formare a produsului (Fig. 3). Aceasta este viteza maximă (Vmax). În această fază, toate siturile active ale enzimei sunt saturate cu substanțe. Acest lucru a fost propus în 1913 de Leonor Michaelis și Maud Menten. În ceea ce privește concentrația substanțelor la Vmax nu poate fi măsurat cu precizie, enzimele sunt caracterizate prin concentrația substanțelor la 1/2 din maxim. Această concentrație se numește constanta Michaelis-Menten (KM). Multe enzime urmează cinetica lui Michaelis-Menten .

Căi metabolice

Unele enzime pot lucra împreună într-o ordine specifică, formând căi metabolice (o serie de reacții chimice care au loc în celulă, catalizate de enzime). În ele, o enzimă ia produsul de la o altă enzimă ca substrat de pornire. După reacția catalitică, produsul este transferat către o altă enzimă. Produsul final al acestei căi metabolice este adesea un inhibitor al uneia dintre primele enzime, care asigură ireversibilitatea reacției și astfel reglează cantitatea de produs final produs de această cale.


Figura 6: Cel mai comun mecanism de inhibare.

  1. Mecanism general de inhibare, unde produsul (P) inhibă etapele (A-> B).
  2. Inhibare secvențială. Produsele finale P1 și P2 inhibă prima fază a căii lor individuale (C-> D sau C-> F). Dacă ambele produse sunt în cantități suficiente, toate căile C sunt blocate. Acest lucru duce la construirea lui C, care la rândul său inhibă primul pas A-> B.
  3. Suprapunere enzimatică. Fiecare produs inhibă, de asemenea, prima fază individuală și una dintre enzime face prima fază comună.
  4. Inhibare coordonată. Fiecare produs final inhibă prima fază individuală. Împreună inhibă primul pas comun.
  5. Inhibare cumulativă. Fiecare produs final inhibă prima fază individuală. Împreună, ele inhibă parțial primul pas comun.

Enzime și sănătate

Enzimele sunt deosebit de importante pentru organismele vii și funcționarea necorespunzătoare a unuia din aproximativ 2.000 existente în organism poate duce la boli. Un exemplu de boală cauzată de o defecțiune a enzimei este fenilcetonuria. Enzima fenilanină hidroxilază, care convertește în mod normal aminoacidul bazic fenilanină în tirozină, pur și simplu nu funcționează, ducând la o creștere a fenilaninei și la o încetinire a activității mentale. Enzimele din corpul uman sunt, de asemenea, afectate de inhibitori. Aspirina, de exemplu, inhibă enzimele care procesează prostaglandinele (substanțe care semnalează sistemul imunitar pentru infecție sau inflamație) și astfel suprimă durerea și inflamația. Enzimele sunt utilizate și în produsele de zi cu zi ca detergenți, unde accelerează reacțiile chimice din rufe (de exemplu, descompunerea petelor de sânge).

Enzime digestive și metabolice

Nutriția animalelor pe bază de enzime digestive precum amilaza, tripsina. Rolul principal este digerarea alimentelor și punerea alimentelor la dispoziția întregului corp. O altă clasă de enzime se numește enzime metabolice. Rolul lor este de a cataliza reacțiile chimice din corp, inclusiv absorbția de oxigen. Majoritatea celulelor noastre (cu excepția eritrocitelor) ar suferi de deficit de oxigen chiar și în exces, fără acțiunea enzimei citocrom oxidază. Enzimele joacă, de asemenea, un rol în contracția musculară și relaxare. Faptul este că, fără existența acestor 2 clase de enzime, viața nu va exista.

Convenție privind denumirea enzimelor

Prin convenție generală, denumirea enzimei constă din descrierea sa care se termină cu -ase. De exemplu, alcool dehidrogenaza sau ADN polimeraza. Nomenclatura enzimelor - numere UE - fiecare enzimă este descrisă ca o succesiune de 4 numere cu E în față. În general, primul număr clasifică enzimele după mecanismul acțiunii lor:

  • EC 1 Oxidoreductaze: catalizează procesele redox
  • EC 2 Transferaze: catalizează transferul grupărilor funcționale (de exemplu gruparea metil sau fosfat)
  • EC 3 Hidrolaze: catalizează procesele de hidroliză la diferite legături
  • EC 4 Lyases: rupe legături diferite, în funcție de hidroliză sau oxidare
  • CE 5 Izomerasele: catalizează modificările izomeraziei în molecule
  • EC 6 Ligazele: leagă 2 molecule cu legături covalente