Enzimele sunt molecule formate în principal din proteine ​​care se găsesc în fiecare celulă a fiecărei plante sau animale. Acestea fac parte din centrele de energie ale celulei - mitocondriile și declanșează diferite reacții chimice sau ajută reacțiile chimice să se desfășoare mai repede, fără ca enzimele să se schimbe. Fiecare civilizație a folosit enzime, fie că le știa sau nu, pentru a face vin, brânză, pâine. De milenii, enzimele au ajutat oamenii să-și pregătească și să-și păstreze mâncarea.

enzimele

Enzimele sunt cele care funcționează constant și ne mențin în viață. În orice moment, există câteva milioane de enzime de lucru în corpul nostru care îi permit să îndeplinească sarcini atât de „simple” precum respirația, citirea, auzul, vorbirea. Până în prezent, mai mult de 3.000 de enzime diferite au fost găsite în corpul uman și milioane de fiecare dintre ele mențin și reînnoiesc corpul nostru și îl protejează de infecții.
Enzimele stau la baza reglării setului de reacții chimice, care se numește metabolism. Metabolismul poate fi împărțit condiționat în două grupuri de reacții - anabolism și catabolism.

Anabolismul este procesul de construire a unor noi compuși și structuri (de exemplu, formarea de țesuturi noi) prin combinarea compușilor de pornire mai simpli în cei mai complecși. Catabolismul este opusul anabolismului - implică procesele care descompun substanțele în compuși mai simpli (de exemplu, digestia).

Enzimele catalizează procesele chimice care fac posibil metabolismul. În plus, enzimele joacă un rol în substanțele care fac ingredientele alimentare disponibile pentru absorbție de către corpul nostru.
Producția de enzime din corpul nostru poate scădea după ce ajungem la vârsta adultă, când avem leziuni, când suntem sub stres și în acest caz această lipsă de enzime trebuie compensată de o sursă externă. Deficiența chiar și a unei singure enzime ar afecta întregul nostru metabolism și, prin urmare, este posibil să trebuiască să consumăm alimente bogate în enzime sau suplimente enzimatice speciale.

Clasele de bază ale enzimelor

Enzimele sunt clasificate în șase clase principale în funcție de modul în care funcționează, care este substratul lor și ce tip de reacție încep sau accelerează. Cele șase clase principale de enzime sunt:

# Hidrolaze
Printre alte acțiuni, acest grup de enzime descompune proteinele, carbohidrații și grăsimile în procesul digestiv prin adăugarea unei molecule de apă la moleculele lor.

# Izomeraze
Acest grup de enzime acționează ca un catalizator pentru rearanjarea anumitor grupuri chimice din aceeași moleculă țintă.

# Ligi
Prin utilizarea unei surse de energie, acest grup de enzime acționează ca un catalizator pentru formarea unei legături chimice între două molecule de substrat.

# Închirieri
Prin adăugarea sau înlocuirea grupurilor chimice, acest grup de enzime acționează ca un catalizator pentru formarea de legături duble între atomi.

#Oxidoreductaze
Acest grup de enzime face posibile procesele de oxidare și reducere.

# Transferaze
Acest grup enzimatic transferă (transferă) grupuri chimice de la o moleculă țintă la alta.

Majoritatea enzimelor sunt „catabolice” - descompun compușii complecși în substanțe mai simple, digerabile. De exemplu, enzimele digestive ajută la descompunerea alimentelor în compuși mai simpli, cum ar fi aminoacizii, mono și dizaharidele, esterii și așa mai departe. prin ruperea legăturilor chimice care susțin acești compuși mai simpli în molecule mai complexe.
Toate enzimele sunt specifice substratului, ceea ce înseamnă că, de exemplu, va fi necesară o enzimă pentru a descompune proteinele din carne și alta - pentru a descompune carbohidrații cartofilor.

Cum funcționează enzimele?

Există două teorii principale care încearcă să explice mecanismul de acțiune al enzimelor:

# Teoria interacțiunii blocării cheii.
Conform acestei teorii, substratul „corect” pentru o enzimă acționează ca o cheie care intră într-un centru activ specific al enzimei - o „blocare”, activând astfel enzima. (Figura 1)

# Teoria interacțiunii inductibile
Această teorie presupune că odată ce intră în mediul substratului său, enzima își schimbă forma astfel încât să poată închide substratul sau să se lege de el. Ca și în alte cazuri, acum se presupune că în condiții reale ambele sunt adevărate, adică mecanismul de acțiune al enzimelor este descris de ceva între aceste două teorii.

Locul în care enzima se leagă de substrat se numește sit activ. Pentru ca o enzimă să-și exercite acțiunea asupra moleculei țintă - substratul, este obligatoriu ca substratul să aterizeze exact în centrul activ al enzimei. Acesta este un tip de precauție prin care enzima își propune să recunoască doar moleculele sale țintă specifice, economisind astfel energia celulei.
Pentru ca o proteină (enzimă) să catalizeze o reacție chimică, prima condiție este ca enzima și substratul să fie deja legate.

Apoi, în cel mai simplu caz, dacă notăm enzima cu E, substratul cu S și produsul cu P, atunci principala cale de reacție este:
# E + S -> ES -> EP -> E + P (Figura 1)

Din această cale de reacție, se poate observa că există o limită a cantității de substrat pe care o singură moleculă enzimatică o poate procesa la un moment dat. Dacă concentrația substratului crește, rata la care se formează produsul crește, de asemenea, la o valoare finală maximă posibilă Vmax. În acest moment, molecula enzimei este saturată cu substrat, iar viteza reacției catalizate de enzime depinde doar de cât de repede enzima poate procesa molecula substratului. Rata maximă împărțită la concentrația enzimatică dă așa-numitul. numărul cifrei de afaceri. De obicei, numărul de rotație este de aproximativ 1000 de molecule de substrat procesate de o moleculă enzimatică pe secundă, dar există și enzime cu valori de rotire de la 1 la 10.000!

Bineînțeles, viteza de lucru a enzimelor depinde de „mediul de lucru” în care sunt plasate și, prin urmare, este influențată de sănătatea individului.

Reglarea activității enzimatice - cofactori enzimatici, coenzime și inhibitori

Majoritatea enzimelor pot funcționa numai dacă sunt legate de molecule mici numite coenzime sau cofactori. Cofactorii sunt niște săruri - zinc, magneziu, cupru și calciu. În alte cazuri, o enzimă inactivă (numită apoenzimă) poate deveni activă (o holoenzimă) numai dacă se leagă de un compus organic numit coenzimă. Exemple tipice de coenzime sunt vitaminele C și vitaminele B.

Pe lângă substanțele despre care se știe că facilitează activitatea enzimelor, sunt cunoscute și substanțele care suprimă (inhibă) activitatea enzimatică.

Unii inhibitori enzimatici sunt numiți „competitivi”, deoarece sunt foarte asemănători din punct de vedere structural cu substratul specific enzimei și, astfel, îl imită. Ca urmare, enzima nu poate distinge între substrat și analogul său structural (inhibitor) și leagă ambele tipuri de molecule cu probabilitate egală, prin care rata totală de producție a produsului țintă P scade. Este evident că, cu cât concentrația inhibitorului este mai mare și concentrația substratului este mai mică, cu atât scăderea activității enzimei este mai puternică.

Alți inhibitori enzimatici sunt numiți „necompetitivi” deoarece reduc viteza de producție a produsului final indiferent de concentrația substratului prin reacția cu centrele reactive din molecula enzimatică, altele decât centrele active - centrele de control alosterice. Majoritatea medicamentelor acționează ca inhibitori alosterici. Același lucru se aplică solvenților organici precum metanolul, etanolul, etilen glicolul și alții, care inhibă, de asemenea, funcționarea unei game largi de enzime.

Cu toate acestea, fiecare enzimă mai devreme sau mai târziu „obosește” de muncă și apoi „moare” - se descompune. Odată ce o enzimă începe să prezinte semne de „oboseală”, alte enzime o descompun și transportă deșeurile înapoi în anabolismul celular. Unele enzime există doar pentru aproximativ 20 de minute, iar altele - de săptămâni.

Cum se produc enzime?

Corpurile noastre produc o serie de enzime care sunt aceleași cu cele ale multor animale diferite. De exemplu, tripsina (produsă de pancreas la om) se găsește și în multe alte organisme, cum ar fi peștii și insectele. Indiferent de originea sa, tripsina este o hidrolază și va cataliza întotdeauna aceeași reacție și, prin urmare, știm ce acțiune să ne așteptăm de la enzimele care au fost izolate de la animale. Cele mai frecvente organe animale din care provin enzimele sunt pancreasul, ficatul și/sau stomacul porcilor, bovinelor și altor bovine. Enzimele care sunt extrase din aceste organe sunt o gamă largă de proteaze, amilaze și lipaze, cum ar fi tripsina, chimotripsina, pepsina și renina.

Alte forme ale suplimentului enzimatic sunt protomorfogenii.
Acestea includ suplimente produse de organe sau glande care conțin setul enzimatic natural al organului/glandei în cauză. Astfel de suplimente pot fi obținute din pancreas, glanda tiroidă, ovare, testicule, creier și altele. Deoarece sunt în proporțiile lor naturale, cantitatea de enzime din compoziția protomorfogenilor depinde de tipul de animal, organ sau glandă din care sunt izolați și de metoda de procesare.

În afară de animale, multe enzime pot fi derivate din unele plante cu cantități deosebit de mari de enzime. Acestea sunt enzimele găsite în ananas (bromelaină), papaya (papaină), smochin (ficină) și orz (malț diastază) - pot fi obținute direct din alimente prin consum direct.Bromelaina, de exemplu, ajută la digerarea proteinelor la aminoacizi. și din acest motiv puteți consuma în siguranță ananas uscat împreună cu shake-ul proteic. În plus, conținutul ridicat de vitamine și minerale face din ananas unul dintre cele mai complete alimente bogate în enzime.

Bacteriile și unele microfungi sunt o altă sursă de enzime cunoscute sub numele de enzime microbiene. Pentru a fi produse, microorganismele sunt cultivate într-un mediu nutritiv special în vase de dimensiuni medii numite bioreactoare. Datorită diferitelor tipuri de fermentație pe care microorganismele le efectuează în bioreactor, se observă acumularea de enzime în mediul nutritiv sau în interiorul celulelor. Enzimele relativ ieftine și extrem de eficiente sunt obținute prin metode speciale de separare, izolare și purificare din biomasa microbiană sau din mediul de cultură. Din acest motiv, producția biotehnologică a enzimelor dă aproximativ 90% din toate enzimele produse industrial. O tehnologie similară este utilizată în producția de vitamine, aminoacizi și antibiotice.